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Text File  |  1995-03-04  |  1.8 KB  |  38 lines

  1. ****************************
  2. * MARCKS family signatures *
  3. ****************************
  4.  
  5. The myristoylated alanine-rich C-kinase substrate (MARCKS) [1] is a protein of
  6. about 300  amino  acid  residues  .  It  is one of the most prominent cellular
  7. substrate for protein kinase C (PKC). The N-terminal glycine residue of MARCKS
  8. is myristoylated  and  allows the protein  to associate with plasma membranes.
  9. MARCKS binds calmodulin in a  calcium-dependent manner;  the  region of MARCKS
  10. responsible for  calcium-binding    is a highly basic domain of 25 amino acids
  11. (called PSD)  that  contains  the  PKC  phosphorylation  sites. When it is not
  12. phosphorylated, the PSD domain can bind to filamentous actin.
  13.  
  14. A protein  known  as  MRP (MARCKS-related protein), MacMARKCS or F52 is highly
  15. similar  to MARCKS both  in  its  properties (myristoylation, phosphorylation,
  16. calmodulin-binding) and at the level of the sequence.
  17.  
  18. We have selected two signature patterns  for this family of protein. The first
  19. is a  perfectly  conserved  heptapeptide  located  in  the  N-terminal part of
  20. MARCKS and  MRP  and    also  found  in  the cytoplasmic region of the cation-
  21. independent mannose-6-phosphate    receptor.  The function  of  this conserved
  22. region is not yet known. The second pattern corresponds to the PSD domain.
  23.  
  24. -Consensus pattern: G-Q-E-N-G-H-V-[KR]
  25. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  26. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  27.  
  28. -Consensus pattern: E-T-P-K(5)-x(0,1)-F-S-F-K-K-x-F-K-L-S-G-x-S-F-K-[KR]-[NS]-
  29.                     [KR]-K-E
  30.                     [The three S's are phosphorylated]
  31. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  32. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  33.  
  34. -Last update: October 1993 / First entry.
  35.  
  36. [ 1] Blackshear P.J.
  37.      J. Biol. Chem. 268:1501-1504(1993).
  38.